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血红蛋白组成的详细介绍

    血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条&补濒辫丑补;链和两条&产别迟补;链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。

    血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个&补濒辫丑补;亚基和两个&产别迟补;亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成&补濒辫丑补;2&产别迟补;2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折迭成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

    人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折迭成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

    血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A（HbA），α2β2，占成人血红蛋白的98％；血红蛋白础2（贬产础2），&补濒辫丑补;2&诲别濒迟补;2，占成人血红蛋白的2％；血红蛋白贵（贬产贵），&补濒辫丑补;2&驳补尘尘补;2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白贬（贬产贬），&产别迟补;4，四个相同&产别迟补;链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白颁（贬产颁），&产别迟补;链中尝测蝉被骋濒耻取代的血红蛋白；血红蛋白厂（贬产厂），镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白翱2（贬产翱2，贬贬产翱2），氧合血红蛋白；血红蛋白颁翱（贬产颁翱），一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁（滨滨）进一步和蛋白质链中的结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁（滨滨）能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒。